Struktur der Proteine

Beschreibung / Inhalt
Das vorliegende Dokument beschäftigt sich mit der Struktur von Proteinen, deren Bestandteilen und Funktionen. Es wird erläutert, dass Proteine aus einer Kombination von 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen, die durch Peptidbindung miteinander verbunden sind. Die Kombination und Anordnung der Aminosäuren können die Funktionen von Proteinmolekülen bestimmen. Die Struktur von Proteinen wird in mehrere Ebenen unterteilt, von der Primärstruktur bis hin zur Quartärstruktur, je nach Anzahl der Ketten. Weiterhin wird auf die Interaktion von Proteinmolekülen mit anderen Proteinen eingegangen, insbesondere auf hydrophobe und hydrophile Aminosäuren. Globuläre Proteine werden als kugelförmige und lösliche Proteine beschrieben und ihre Rolle im Stoffwechsel des Körpers wird erläutert. Es werden Beispiele für globuläre Proteine wie Albumin, Globulin, Casein, Hämoglobin, Enzyme und Peptidhormone genannt. Hämoglobin wird als wichtiges Protein für den Sauerstofftransport im Blut identifiziert und seine verschiedenen Varianten beim Menschen werden erwähnt. Dieses Dokument bietet einen grundlegenden Überblick über die Struktur und Funktion von Proteinen und gibt Beispiele für globuläre Proteine.
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Auszug aus Referat
Struktur der Proteine Vom Bakterium bis zum Menschen bestehen Proteinmoleküle aller Organismen immer aus einer Kombination 20 verschiedener Aminosäuren, die sich ihrerseits aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und manchmal Schwefel zusammensetzen. Aminosäuren sind untereinander kettenartig über die so genannte Peptidbindung verbunden. Hierbei ist die Carboxylgruppe (COOH) der Säure mit der Aminogruppe der Nachbarsäure verbunden. Die schier endlosen Kombinationsmöglichkeiten in der Folge (oder Sequenz) der Aminosäuren und deren Anordnung im Raum (Faltung) können die vielfältigen Funktionen erklären, die Proteinmoleküle in der Natur innehaben. Der Aufbau eines Proteinmoleküls lässt sich in mehrere Ebenen unterteilen. Die Kette aus Aminosäuren wird als Primärstruktur bezeichnet. In der Sequenz der Säuren sind bereits die Information über die weitere Anordnung (Sekundärstruktur) des Kettenmoleküls enthalten: Zwischen bestimmten Aminosäuren sind nämlich entweder Wasserstoffbindungen, Schwefelbrücken oder elektrostatische Bindungen möglich. Diese bewirken, dass sich jedes Kettenmolekül in eigener Weise faltet. Wasser abstoßende Bereiche des Moleküls bewirken auch eine bestimmte räumliche Anordnung des Moleküls in wässrigen Lösungen. Beispiele für Sekundärstrukturen sind die alpha-Helix und die beta-Faltblattstruktur. Wenn die Sekundärstruktur durch die genannten Kräfte noch weiter gekrümmt wird, so entsteht eine Tertiärstruktur. Das ist z. B. bei den Globulinen ...
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