Enzyme
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Referat
Enzyme
Votrag von Anna Schestag
Enzyme sind Eiweißmoleküle mit katalysatorischen Eigenschaften, d.h. sie ermöglichen oder beschleunigen Veränderungen (chemische Reaktionen) in den Zellen von Lebewesen, ohne sich dabei selbst zu verbrauchen.
In lebenden Organismen spricht man auch von Biokatalysatoren.
Enzymhemmung allgemein:
Die Enzymhemmung ist die negative Beeinflussung durch einen Hemmstoff, der Inhibitor genannt wird. Bei der Hemmung wird die Geschwindigkeit der aktuellen chemischen Reaktion herabgesetzt.
Die Hemmstoffe können an unterschiedliche an der Reaktion beteiligte Stoffe binden, wie zum Beispiel an das Enzym oder an das Substrat. Ein Substrat ist in der Enzymatik ein Stoff, der bei der chemischen Reaktion am aktiven Zentrum gebunden und in das Produkt umgewandelt wird.
Man kann unterscheiden zwischen reversiblen (rückgängigmachbare) und irreversiblen (nicht rückgängigmachbare) Hemmung. Reversibel sind also alle Inhibitoren, bei denen sich der Inhibitor wieder vom Enzym ablösen kann. Bei den Irreversiblen Hemmungen ist der Inhibitor dauerhaft an das Enzym gebunden und kann nicht mehr abgelöst werden. Das Enzym ist sozusagen „vergiftet“ und muss neu hergestellt werden, da es nun nicht mehr an der Katalyse teilnehmen kann.
Bei der reversiblen Hemmung unterscheidet man außerdem zwischen zwei Formen: kompetitiv und nicht kompetitiv (=allosterisch)
Die kompetitive Hemmung:
Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Inhibitor im chemischen Aufbau dem Substrat. Kommt der Inhibitor nun an die aktive Stelle des Enzyms, wird er dort festgehalten. Das nennt man Enzym- Inhibitor- Komplex. Das Enzym ist also mit dem „falschen“ Substrat, sprich mit dem Hemmstoff beschäftigt und kann kein für die Zelle sinnvolles Produkt herstellen. Die Katalyse ist blockiert.
Der Inhibitor kann allerdings auch wieder von der aktiven Stelle des Enzyms wegdiffundieren. Gibt man mehr Substrat hinzu, wächst die Zahl der Enzyme, die sich mit dem richtigen Substrat beschäftigen und die Hemmung wird reversibel (siehe unten). Allgemein benötigt man bei der kompetitiven Hemmung mehr Substrat, um die maximale Enzymaktivität zu erreichen.
Die allosterische Hemmung:
Bei der nicht kompetitiven, der allosterischen Hemmung, lagert sich der Inhibitor nicht an der aktiven, sondern an einer anderen (allosterischen) Stelle des Enzyms ab. Dabei ändert das Enzym seine Form so, dass das Sulfat nicht mehr aktivierend festgehalten werden kann. Enzyme, die durch allosterische Inhibitoren blockiert werden, können ebenfalls nicht mehr an der Katalyse teilnehmen.
Die reversible Enzymhemmung:
Die reversible Enzymhemmung wird wieder in zwei Hauptformen unterteilt:
Die partielle Hemmung:
Nach der Bindung des Enzyms mit dem Inhibitor behält das Enzym seine katalysatorische Aktivität, diese kann allerdings durch den Hemmstoff beeinflusst sein.
Die vollständige Hemmung:
Das Enzym bildet mit dem Inhibitor einen sogenannten inaktiven Dead- End- Komplex, es kann nun nicht mehr an der Reaktion teilnehmen.
Die irreversible Hemmung:
Bei der irreversiblen Hemmung ist ein Inhibitor fest an der aktiven Stelle eines Enzyms gebunden und blockiert es. Da praktisch alle Inhibitoren toxisch sind, wird das Enzym „vergiftet“.
Die Enzymregulation:
Die Enzymaktivität ist abhängig von der Menge der vorhandenen Substrate. Umso höher die Substratkonzentration ist, desto wahrscheinlicher wird das Zusammentreffen mit einem Enzymmolekül. Auf der genetischen Ebene wird entscheiden, wann und wie viel von einem Stoff für ein Enzym gebildet werden soll. Dieser Vorgang wird durch Signalsequenzen reguliert.
Bei der Enzymregulation wird also auch die Enzymaktivität überprüft, eingestellt und gegebenenfalls verändert. Bei zu hoher Enzymaktivität kann sie durch die Inhibitoren gehemmt werden (siehe oben). Enzyme können auch von Fremdkörpern gehemmt werden, diese sind dann meist toxisch und „vergiften“ das Enzym.
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